A insulina é um hormônio anabólico com efeitos metabólicos potentes.
Os eventos que ocorrem após a ligação da insulina são específicos e
estritamente regulados. Definir as etapas que levam à especificidade
deste sinal representa um desafio para as pesquisas bioquímicas,
todavia podem resultar no desenvolvimento de novas abordagens terapêuticas
para pacientes que sofrem de estados de resistência à insulina,
inclusive o diabetes tipo 2. O receptor de insulina pertence a uma
família de receptores de fatores de crescimento que têm atividade
tirosina quinase intrínseca. Após a ligação da insulina o receptor sofre
autofosforilação em múltiplos resíduos de tirosina. Isto resulta na ativação
da quinase do receptor e conseqüente fosforilação em tirosina
de um a família de substratos do receptor de insulina (IRS). De forma similar
a outros fatores de crescimento, a insulina usa fosforilação e interações
proteína-proteína como ferramentas essenciais para transmitir o
sinal. Estas interações proteína-proteína são fundamentais para transmitir
o sinal do receptor em direção ao efeito celular final, tais como
translocação de vesículas contendo transportadores de glicose (GLUT4)
do pool intracelular para a membrana plasmática, ativação da síntese
de glicogênio e de proteínas, e transcrição de genes específicos.
(Arq Bras Endocrinol Metab 2002;46/4:419-425)
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